Ceruloplasmina en el camello joven: purificación y caracterización parcial

Resumen

Se aisló y se purificó la ceruloplasmina de un camello joven (seis meses de edad), mediante cromatografía única en sefarosa amino etil derivada. La masa molecular de la proteína, estimada mediante electroforesis SDS no reductora, fue aproximadamente de 130 000 Da. La movilidad electroforé- tica de la ceruloplasmina del camello joven es ligeramente superior si comparada con la proteína humana, sugiriendo que la proteína es compacta y más ácida. El contenido de cobre fue estimado en 5,8 ± 0,3 átomos por molécula. Las cualidades espectroscópicas incluyeron una absorción máxima a 610 nm, la que podría atribuirse al tipo cobre 1. El espectro EPR fue completamente falto de señales típicas del tipo cobre 2. Los parámetros cinéticos de la ceruloplasmina del camello joven para la actividad específica de la oxidasa fenilendiamina-p, se determinaron como Km = 0,42 µM NADH/mn/mg Cp y Vmax = 0,93. El pH ideal para la actividad fue de 5,7.